霉菌和酵母菌顯色培養(yǎng)基

顯色培養(yǎng)基

1000（ML）

用于霉菌和酵母菌的顯色培養(yǎng)

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相關(guān)知識(shí)>>>>>

抗體的親和力 ：
是指抗體和抗原結(jié)合的牢固程度。親和力的高低是由抗原分子的大小、抗體分子的結(jié)合位點(diǎn)與抗原決定簇之間立體構(gòu)型的合適度決定的。有助于維持抗原抗體復(fù)合物穩(wěn)定的分子間力有氫鍵、疏水鍵、側(cè)鏈相反電荷基因的庫(kù)侖力、范德華力和空間斥力。親和力常以親和常數(shù)K表示，K的單位是L/mol，通常K的范圍在 108 ～1010 /mol，也有多達(dá) 1014 /mol?？贵w親和力的測(cè)定對(duì)抗體的篩選，確定抗體的用途，驗(yàn)證抗體的均一性等均有重要意義。
蛋白質(zhì)與多肽的：
多肽：通常由10~100氨基酸分子脫水縮合而成的化合物叫多肽，它們的分子量低于10，000Da（Dalton，道爾頓），能透過(guò)半透膜，不被三氯乙酸及硫酸銨所沉淀。也有文獻(xiàn)把由2~10個(gè)氨基酸組成的肽稱(chēng)為寡肽（小分子肽）；10~50個(gè)氨基酸組成的肽稱(chēng)為多肽；由50個(gè)以上的氨基酸組成的肽就稱(chēng)為蛋白質(zhì)。
蛋白質(zhì)：生物體中廣泛存在的一類(lèi)生物大分子，由核酸編碼的α氨基酸之間通過(guò)α氨基和α羧基形成的肽鍵連接而成的肽鏈，經(jīng)翻譯后加工而生成的具有特定立體結(jié)構(gòu)的、有活性的大分子。是α—氨基酸按一定順序結(jié)合形成一條多肽鏈，再由一條或一條以上的多肽鏈按照其特定方式結(jié)合合而成的高分子化合物。
就是：都是由20種基本氨基酸通過(guò)肽鍵連接而成的。
多肽與蛋白質(zhì)的區(qū)別：
　　蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)層次可簡(jiǎn)寫(xiě)為：C、H、O、N等元素→氨基酸→多肽（肽鏈）→蛋白質(zhì)。多肽與蛋白質(zhì)是不同的兩個(gè)層次，區(qū)別如下：
　?、俣嚯暮偷鞍踪|(zhì)的結(jié)構(gòu)有差異。多肽僅僅是蛋白質(zhì)的初級(jí)結(jié)構(gòu)形式，而蛋白質(zhì)具有一定的空間結(jié)構(gòu)。蛋白質(zhì)是由多肽和其他物質(zhì)結(jié)合而成的，一個(gè)蛋白質(zhì)分子可由一條肽鏈組成（如高等動(dòng)物的細(xì)胞色素c是由104個(gè)氨基酸殘基的一條肽鏈組成），也可由多條肽鏈通過(guò)一定的化學(xué)鍵（肯定不是肽鍵，如二硫鍵、氫鍵等）連接而成（如胰島素由2條肽鏈組成、胰凝乳蛋白酶是由3條肽鏈組成、血紅蛋白分子由4條肽鏈組成、免疫球蛋白分子由4條肽鏈組成等）。
　?、诙嚯呐c蛋白質(zhì)的功能有差異。多肽往往是無(wú)生物活性，而蛋白質(zhì)是具有生物活性的。多肽一般無(wú)活性（如蛋白質(zhì)在胃、小腸中經(jīng)消化產(chǎn)生的多肽），少數(shù)有活性（如抗利尿激素就是多肽類(lèi)激素），與蛋白質(zhì)相比，多肽的分子量較小，沒(méi)有空間結(jié)構(gòu)，一般無(wú)活性；蛋白質(zhì)的分子量較大，有空間結(jié)構(gòu)，有活性（變性后活性下降或消失，活性消失叫做失活）
　　因此，一條剛從核糖體中合成的多肽鏈實(shí)際上不能稱(chēng)為蛋白質(zhì)。
多肽合成：
是一個(gè)重復(fù)添加氨基酸的過(guò)程，固相合成順序一般從C端（羧基端）向 N端（氨基端）合成。過(guò)去的多肽合成是在溶液中進(jìn)行的稱(chēng)為液相合成法。從1963年Merrifield發(fā)展成功了固相多肽合成方法以來(lái)，經(jīng)過(guò)不斷的改進(jìn)和完善，到今天固相法已成為多肽和蛋白質(zhì)合成中的一個(gè)常用技術(shù)，表現(xiàn)出了經(jīng)典液相合成法*的優(yōu)點(diǎn)，從而大大的減輕了每步產(chǎn)品提純的難度。多肽合成總的來(lái)說(shuō)分成兩種：固相合成和液相多肽合成。
抗體的親和力 ：
是指抗體和抗原結(jié)合的牢固程度。親和力的高低是由抗原分子的大小、抗體分子的結(jié)合位點(diǎn)與抗原決定簇之間立體構(gòu)型的合適度決定的。有助于維持抗原抗體復(fù)合物穩(wěn)定的分子間力有氫鍵、疏水鍵、側(cè)鏈相反電荷基因的庫(kù)侖力、范德華力和空間斥力。親和力常以親和常數(shù)K表示，K的單位是L/mol，通常K的范圍在 108 ～1010 /mol，也有多達(dá) 1014 /mol?？贵w親和力的測(cè)定對(duì)抗體的篩選，確定抗體的用途，驗(yàn)證抗體的均一性等均有重要意義。
蛋白質(zhì)與多肽的：
多肽：通常由10~100氨基酸分子脫水縮合而成的化合物叫多肽，它們的分子量低于10，000Da（Dalton，道爾頓），能透過(guò)半透膜，不被三氯乙酸及硫酸銨所沉淀。也有文獻(xiàn)把由2~10個(gè)氨基酸組成的肽稱(chēng)為寡肽（小分子肽）；10~50個(gè)氨基酸組成的肽稱(chēng)為多肽；由50個(gè)以上的氨基酸組成的肽就稱(chēng)為蛋白質(zhì)。
蛋白質(zhì)：生物體中廣泛存在的一類(lèi)生物大分子，由核酸編碼的α氨基酸之間通過(guò)α氨基和α羧基形成的肽鍵連接而成的肽鏈，經(jīng)翻譯后加工而生成的具有特定立體結(jié)構(gòu)的、有活性的大分子。是α—氨基酸按一定順序結(jié)合形成一條多肽鏈，再由一條或一條以上的多肽鏈按照其特定方式結(jié)合合而成的高分子化合物。
就是：都是由20種基本氨基酸通過(guò)肽鍵連接而成的。
多肽與蛋白質(zhì)的區(qū)別：
　　蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)層次可簡(jiǎn)寫(xiě)為：C、H、O、N等元素→氨基酸→多肽（肽鏈）→蛋白質(zhì)。多肽與蛋白質(zhì)是不同的兩個(gè)層次，區(qū)別如下：
　?、俣嚯暮偷鞍踪|(zhì)的結(jié)構(gòu)有差異。多肽僅僅是蛋白質(zhì)的初級(jí)結(jié)構(gòu)形式，而蛋白質(zhì)具有一定的空間結(jié)構(gòu)。蛋白質(zhì)是由多肽和其他物質(zhì)結(jié)合而成的，一個(gè)蛋白質(zhì)分子可由一條肽鏈組成（如高等動(dòng)物的細(xì)胞色素c是由104個(gè)氨基酸殘基的一條肽鏈組成），也可由多條肽鏈通過(guò)一定的化學(xué)鍵（肯定不是肽鍵，如二硫鍵、氫鍵等）連接而成（如胰島素由2條肽鏈組成、胰凝乳蛋白酶是由3條肽鏈組成、血紅蛋白分子由4條肽鏈組成、免疫球蛋白分子由4條肽鏈組成等）。
　?、诙嚯呐c蛋白質(zhì)的功能有差異。多肽往往是無(wú)生物活性，而蛋白質(zhì)是具有生物活性的。多肽一般無(wú)活性（如蛋白質(zhì)在胃、小腸中經(jīng)消化產(chǎn)生的多肽），少數(shù)有活性（如抗利尿激素就是多肽類(lèi)激素），與蛋白質(zhì)相比，多肽的分子量較小，沒(méi)有空間結(jié)構(gòu)，一般無(wú)活性；蛋白質(zhì)的分子量較大，有空間結(jié)構(gòu)，有活性（變性后活性下降或消失，活性消失叫做失活）
　　因此，一條剛從核糖體中合成的多肽鏈實(shí)際上不能稱(chēng)為蛋白質(zhì)。
多肽合成：
是一個(gè)重復(fù)添加氨基酸的過(guò)程，固相合成順序一般從C端（羧基端）向 N端（氨基端）合成。過(guò)去的多肽合成是在溶液中進(jìn)行的稱(chēng)為液相合成法。從1963年Merrifield發(fā)展成功了固相多肽合成方法以來(lái)，經(jīng)過(guò)不斷的改進(jìn)和完善，到今天固相法已成為多肽和蛋白質(zhì)合成中的一個(gè)常用技術(shù)，表現(xiàn)出了經(jīng)典液相合成法*的優(yōu)點(diǎn)，從而大大的減輕了每步產(chǎn)品提純的難度。多肽合成總的來(lái)說(shuō)分成兩種：固相合成和液相多肽合成。
抗體的特異性鑒定 ：
抗體的特異性是指與相應(yīng)抗原或近似抗原物質(zhì)的識(shí)別能力。抗體的特異性高，它的識(shí)別能力就強(qiáng)。衡量特異性通常以交叉反應(yīng)率來(lái)表示。交叉反應(yīng)率可用競(jìng)爭(zhēng)抑制試驗(yàn)測(cè)定。以不同濃度抗原和近似抗原分別做競(jìng)爭(zhēng)抑制曲線，計(jì)算各自的結(jié)合率，求出各自在 IC50時(shí)的濃度，并按下列公式計(jì)算交叉反應(yīng)率。 如果所用抗原濃度IC50濃度為pg/管，而一些近似抗原物質(zhì)的IC50濃度幾乎是無(wú)窮大時(shí)，表示 這一抗血清與其他抗原物質(zhì)的交叉反應(yīng)率近似為 0，即該血清的特異性較好。